As enzimas são moléculas proteicas que tem função de catalisar reações. Os catalisadores são substâncias que aceleram as reações, diminuindo a energia necessária para que estas ocorram (chamada de energia de ativação). As enzimas são produzidas durante a síntese de proteínas, e para exercerem sua função podem estar ligadas a um cofator ou a uma coenzima.
Podemos ver a ação das enzimas desde a digestão de alimentos até a manutenção do DNA. Mas é muito importante lembrar que as enzimas não vão funcionar em qualquer situação: elas apresentam uma temperatura e um pH ótimos para atuação. Além disso, podem sofrer com a ação de inibidores. Vamos ler pra aprender tudo sobre estes compostos orgânicos?
As enzimas são catalizadores orgânicos que diminuem a energia de ativação de uma reação.
As enzimas são catalizadores orgânicos que diminuem a energia de ativação de uma reação.
1. Como é formada uma enzima?
As enzimas são proteínas, logo sua composição será a mesma das proteínas: aminoácidos. Elas são formadas durante o processo de tradução, a partir da leitura de um RNA mensageiro por um ribossomo. Esse RNA mensageiro é formado a partir de uma fita de DNA, logo sabemos que cada enzima é produzida a partir de informações genéticas do próprio organismo.
Esquema da síntese de proteínas, mesmo processo de como são formadas as enzimas.
2. Estrutura de uma enzima
As enzimas apresentam forma tridimensional, podendo ser proteínas do tipo terciária ou quaternária. Estas moléculas apresentam regiões que fazem ligações químicas com outras substâncias chamadas de sítios. Além disso, outras moléculas também podem se ligar à cadeia proteica da enzima para que ela se ative e realize suas funções.
Sítio ativo
É a região onde ocorra a ligação com o substrato. O substrato é a estrutura alvo da ação enzimática, ou seja, é a molécula que será quebrada ou utilizada para síntese a partir da ação da enzima. Por exemplo, durante a digestão, a enzima maltase quebra uma molécula de maltose (substrato) em duas moléculas de glicose (produto). Já a ATP sintase é uma enzima que une um grupo fosfato a um ADP (substratos), formando uma molécula de ATP (produto).
Esquema simplificado do substrato se ligando ao sítio ativo de uma enzima. Com a enzima A, vemos uma reação de quebra, liberando dois produtos finais. Já com a enzima B, vemos uma reação de síntese, onde dois substratos formam um produto final
O substrato sempre será específico para o sítio ativo, formando um sistema conhecido como chave-fechadura. Isso significa que as enzimas sempre serão específicas para atuar sobre um tipo de substrato. Quando o substrato está ligado à enzima, chamamos a estrutura de complexo enzima-substrato.
Esquema de duas enzimas com diferentes sítios ativos. O substrato irá se ligar apenas no sítio ativo específico, formando o sistema chave-fechadura.
Em alguns casos podemos observar um encaixe induzido entre o sítio ativo da enzima e o substrato. Nestes casos, o contato inicial do substrato com a enzima induz mudanças em sua estrutura que forma o sítio ativo. Ainda assim, estas ligações são específicas entre a enzima e o substrato.
Esquema de como ocorre o encaixe induzido. Ao se aproximar da enzima, o substrato estimula a modificação da forma do sítio ativo, e após isto consegue se ligar.
Sítio alostérico
As enzimas alostéricas são aquelas que podem mudar de estrutura na presença de determinadas moléculas. Além do sítio ativo, apresentam também o sítio alostérico, que é onde irão se ligar as moléculas específicas, chamadas de moduladores, para a ativação da enzima.
Esquema de uma enzima alostérica e de como o modulador influencia para a mudança de forma do sítio ativo, de forma que o substrato possa se ligar.
Cofatores
Os cofatores são compostos não-proteicos que se ligam às enzimas para que ela funcione normalmente. As enzimas sem seu cofator (ou seja, apenas com a estrutura proteica) é chamada de apoenzima e são inativas. Quando um cofator se liga à enzima ela se torna ativa e chamamos a estrutura de holoenzima. Os cofatores não são fixos na estrutura enzimática, podendo se desligar quando a reação é finalizada. Usualmente os sais minerais atuam como cofatores enzimáticos.
Coenzimas
Quando o cofator é uma estrutura orgânica, chamamos de coenzima. Este é o caso das vitaminas.
Os cofatores podem, por exemplo, se ligar à estrutura proteica da enzima para formar o sítio ativo.
3. Classificação das enzimas
As enzimas podem ser classificadas em seis diferentes grupos, levando em conta o tipo de reação que fazem e os substratos produzidos.
- Óxido-redutases: realizam reações de oxirredução a partir da transferência de elétrons (ex.: enzimas desidrogenases, como a piruvato desidrogenase que atua no metabolismo energético);
- Transferases: Participa da transferência de grupos funcionais (ex.: fosfofrutoquinase (PFK), que participa da glicólise transferindo radicais fosfatos);
- Hidrolases: Promovem reações de hidrólise, transformando polímeros (substrato) em monômeros (produtos) (ex.: maltase, que quebra a maltose em glicose);
- Liases: Adicionam moléculas a compostos com ligações duplas, usualmente entre carbono e oxigênio, carbono e nitrogênio ou entre dois carbonos (ex.: descarboxilases, como a aminoácido descarboxilase, que transforma um aminoácido em um grupo amina);
- Isomerases: Fazem reações que convertem substâncias isoméricas, seja essa isomeria geométrica ou óptica (ex.: enzimas tipo epimerases);
- Ligases: Formam ligações entre moléculas, usualmente com gasto de ATP (ex.: DNA ligase que une cadeias de DNA durante a autoduplicação).
Exemplo de uma reação com uma enzima epimerase, transformando isômeros. Esta reação ocorre durante o ciclo de Calvin, na fotossíntese.
4. Ação das enzimas
Para que uma reação aconteça, é necessário aplicar uma energia de ativação. A presença de enzimas pode reduzir a energia necessária para iniciar a reação (reduz a energia de ativação). Com isso, a velocidade da reação pode ocorrer até 104 vezes mais rápida! A reação se inicia com a formação do complexo enzima-substrato e é finalizada quando os produtos são liberados no meio.
As enzimas não são degradadas após a reação. Ou seja, depois de reagir com um substrato, a mesma enzima pode reagir com outras moléculas, até que a reação seja interrompida, normalmente por causa do fim da concentração de substrato.
5. Fatores que regulam a atividade enzimática
A concentração de substrato, a temperatura e o pH são os principais fatores que vão influenciar a velocidade e a taxa de atuação enzimática durante uma reação. Vamos ver como cada um deles pode agir?
Substrato
Conforme aumenta a quantidade de substrato, mais enzimas podem atuar sobre eles, aumentando a velocidade total da reação. Porém após determinada concentração, todas as enzimas já estão ocupadas, formando um complexo enzima-substrato, e não tem como aumentar o número de reações. Este ponto é chamado de ponto de saturação enzimática.
Gráfico mostrando a relação da velocidade da reação com a concentração de substrato, até atingir o ponto de saturação enzimática, indicado pelo ponto em vermelho.
Temperatura
Cada enzima apresenta uma temperatura ótima para que ocorra a reação em sua velocidade máxima. Temperaturas abaixo deste ótimo usualmente inibem as enzimas, pela baixa quantidade de energia. Porém temperaturas acima deste valor ótimo desnaturam as enzimas, podendo destruir totalmente a molécula.
No corpo humano, a maioria das reações ocorre com uma temperatura ótima entre 36-37°C.
pH
O pH ótimo de uma enzima indica em qual pH será encontrado uma atividade máxima. Assim como a temperatura, cada enzima apresenta um pH ótimo diferente. Quando o pH está afastado do seu valor ótimo, as enzimas podem ficar inibidas ou parcialmente desnaturadas. Quando o pH está extremamente afastado do pH ótimo, pode ocorrer a desnaturação completa da enzima.
As enzimas do trato digestivo apresentam pH ótimo diferentes: no estômago, a pepsina atua na velocidade máxima quando o pH é ácido. Já no duodeno, enzimas como as lipases atuam em um pH básico, próximo a 8.
6. Inibição enzimática
A atividade da enzima também pode ser alterada ou interrompida na presença de inibidores. Estes inibidores podem ser irreversíveis, reversíveis ou alostéricos.
Inibidores irreversíveis
São compostos que alteram a estrutura da enzima de maneira irreversível. Nestes casos, as enzimas não tem como retornar à atividade e deverão ser destruídas. Podem ter estrutura proteica ou não. Como exemplo, podemos citar alguns inseticidas organofosforados, que inibem a acetilcolinesterase.
Inibidores reversíveis
São aqueles que, mesmo alterando a função proteica e parcialmente a forma, não destroem a estrutura tridimensional da enzima.
Inibidores competitivos
Neste caso, o inibidor é semelhante ao substrato, e se liga ao sítio ativo da enzima. Ou seja, há competição entre o substrato e o inibidor para determinar qual irá se ligar à enzima. Uma forma de reverter a ação dos inibidores competitivos é aumentar a concentração de substrato. Como exemplo podemos citar o malonato, um tipo de éster que compete com o succinato durante o ciclo de Krebs para reagir com a succinato desidrogenase.
Inibidores não-competitivos
Neste caso, o inibidor pode se ligar em outras partes da enzima ou mesmo ao complexo enzima-substrato impedindo que a reação aconteça. Neste caso, aumentar a concentração de substrato não diminui a inibição. A velocidade máxima e a taxa de reação irão diminuir. Como exemplos temos proteínas do tipo antitripsina, que inibem a ação da enzima tripsina durante a digestão.
Na inibição competitiva, ao aumentar a concentração de substrato, é possível atingir a taxa máxima de reação, porém isso não ocorre na inibição não competitiva.
Inibidores alostéricos
São aqueles que se ligam ao sítio alostérico da enzima, causando uma mudança na conformação do sítio ativo. Neste caso, a competição ocorre pela ligação ao sítio alostérico. Quando o inibidor se liga, pode inutilizar a enzima ou fazer com que ela se ligue a outros tipos de substratos. Em alguns casos, os produtos finais atuam como inibidores alostéricos, causando um efeito de feedback negativo(ou retroalimentação negativa).
Esquema de como ocorre a inibição enzimática com a ação de um inibidor alostérico.
Que tal revisar os principais pontos deste artigo para ver se você conseguiu entender tudo sobre as enzimas?
- As enzimas são formadas durante o processo de tradução através da união de aminoácidos;
- Elas apresentam usualmente uma estrutura tridimensional (proteína terciária) e apresentam um sítio ativo e um sítio alostérico;
- Os sais minerais e as vitaminas ajudam na atuação da enzima, servindo como cofatores e coenzimas, respectivamente;
- As enzimas podem ser classificadas em seis diferentes grupos, levando em conta o tipo de reação que fazem e os substratos produzidos;
- Dentre os fatores que regulam a atividade enzimática, podemos citar a disponibilidade de substrato, a temperatura e o pH;
- As enzimas apresentam sua atividade máxima quando a temperatura e o pH são ótimos;
- A função das enzimas pode ser dificultada quando ocorre desnaturação ou há presença de inibidores;
- Os inibidores enzimáticos podem ser irreversíveis, reversíveis (competitivos ou não-competitivos) ou alostéricos.
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